La glycation, un phénomène nuisible qui s’avance masqué

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Côte de boeuf et glycation des protéines

Une côte de bœuf de temps en temps n’est pas forcément néfaste pour votre santé !

Si vous pensez que le diabète représente l’une des pires maladies dont puisse souffrir l’espèce humaine, vous avez sans doute raison. Il s’agit d’une des pathologies (surtout lorsqu’elle est glycodépendante) des plus pénibles à gérer mais il existe aussi un autre phénomène lié aux protéines bien plus sournois et qui concerne chacun d’entre nous; nul n’y échappe. Il s’agit d’un processus biologique nommé glycation, un poison sournois et néfaste à la santé de l’organisme. Il est d’autant plus dangereux qu’il ne dépend d’aucunes enzymes pour effectuer les dommages irréversibles qu’il cause à notre organisme.

Après avoir lu cet article jusqu’à la dernière ligne, vous comprendrez d’autant mieux l’importance d’une activité physique régulière et d’une gestion méticuleuse des hydrates de carbone, plus particulièrement des conséquences d’une élévation de la glycémie non contrôlée, en particulier pour les sédentaires. Pourtant, le problème est loin d’être anodin pour les athlètes (voir mes articles précédents sur le régime Atkins). Si vous pensez encore que d’ajouter deux à trois sucres dans votre café en abusant de calories vides en dehors de toute forme de repas ou que d’abuser des grillades carbonisées restera sans conséquence sur votre santé à long terme, cet article vous fera changer d’avis, à moins que vous soyez vraiment inconscient. Cependant, comme pour tous sujets en matière de santé, gardez en mémoire que votre organisme s’adapte aux agressions, de manière relative et jusqu’à un certain âge.

La glycation, un phénomène biochimique récemment découvert

Connue sous le nom de réaction de Maillard dans le milieu médical, la glycation des protéines non enzymatiques fit l’objet de plusieurs études médicales dans le cadre du diabète sucré. Il s’agit d’une réaction organique ayant lieu ordinairement dans les cas d’hyperglycémie. Concernant le diabète, on se sert de l’hémoglobine glyquée comme marqueur de l’évolution du diabète des patients, un témoin malheureux de cette modification moléculaire néfaste à notre santé. Il s’agit d’une variante de l’hémoglobine et c’est précisément ces cas de variances qui posent problème comme nous allons le voir. Ensuite, je vous inviterais à ne pas tout mélanger. Le sucre en lui-même n’est pas forcément le problème ni la cause de ce qui pourrait déclencher un diabète mais de jouer systématiquement avec l’insuline et les sucres n’est pas non plus une option raisonnable à long terme. Plus en rapport avec le sujet de cet article, la glycation, qu’en rapport direct au diabète d’ailleurs.

Sucre votre pire ennemi quand il est mal géré

Le sucre est le pire ennemi de votre santé si vous ne savez pas gérer vos apports nutritionnels…

Depuis plus d’une quarantaine d’années, nous savons que la glycation engendre de sérieux problèmes de santé et qu’elle se produit partout dans l’organisme. Elle joue un rôle majeur sur plusieurs pathologies, en provoquant des lésions au niveau cellulaire et des tissus tout en accélérant le vieillissement des vaisseaux sanguins. Si l’hémoglobine glyquée ne représente qu’un exemple de protéine glyquée parmi des centaines d’autres, le phénomène est des plus préoccupants. Provoquée par une hyperglycémie élevée et répétée, la glycation des protéines est généralement épisodique mais ses effets sur notre santé sont particulièrement mauvais à moyen et à court termes.

Mis à part la mise à mal de vos tissus par les radicaux libres, la réduction de la télomérase et la maladie, la glycation est un des phénomènes les plus significatifs du vieillissement. Les molécules terminales créées par la glycation – appelées produits de Maillard (ou PTG pour Produits Terminaux de la Glycation) – sont un danger véritable pour votre organisme. Avec l’âge, ils auront tendance à s’accumuler, surtout pour les diabétiques mais même pour les autres. Les protéines glyquées vont contribuer au développement de certaines maladies courantes comme la rétinopathie diabétique, la cataracte, l’insuffisance rénale, la maladie d’Alzeihmer ou l’artériosclérose. On leur attribue d’ailleurs une responsabilité certaine à de nombreuses complications pathologiques liées au diabète.

Produits d’Amadori et condensation de Maillard caractérisent le processus de glycation

Sucre un poison pour votre corps à cause de la glycationLes deux processus qui caractérisent le cheminement progressif de la glycation sont caractérisés par le réarrangement d’Amadori et la condensation de Maillard (avec les aliments protéinés trop cuits ou carbonisés). Ces deux processus caractérisent la progression du trouble qui donnera lieu dans un premier temps à ce que l’on nomme des produits de glycation précoces (comme pour l’hémoglobine) et qui caractérisent les protéines de demi-vie courte ou moyenne. Le stade terminal du processus de glycation aboutira ensuite aux PTG, les produits terminaux de la glycation, qui concernent les structures de protéine à durée de vie plus longue.

Les PTG ne dépendent pas de la concentration du sang en sucre, contrairement aux produits de glycation précoces, mais de la durée d’une glycémie élevée et du temps de recyclage des protéines. De là, les conséquences sur l’organisme sont claires. Si la condensation de Maillard et le réarrangement d’Amadori finissent par se stabiliser à un certain degré pour les protéines à durée de vie courte et moyenne, la présence de sucres dans le sang sur un temps trop long entraîne la formation de PTG pour les protéines à longue durée de vie. Dès lors, on comprend pourquoi le taux de transformation des PTG dépend du taux de glycémie du sang.

Conséquences d’une accumulation cellulaire des PTG

Produits d'Amadori issus de la réaction de glycationLe danger est d’autant plus important que les PTG sont extrêmement réactifs et entraînent d’autres troubles sérieux en conséquence de leur passage dans l’organisme. Lorsque la glycémie est élevée (cas typique du diabète sucré), la concentration des PTG augmente en fonction de la durée de cette glycémie. En outre, le corps n’a que très peu de moyens à sa disposition pour détruire les Produits Terminaux de la Glycation, sauf peut-être pour la carnosine. Le système immunitaire est complètement inopérant dans ce cas d’espèce. Ils ne seront pas non plus relâchés hors des cellules dans lesquels ils ont pu se former, à l’opposé des produits de Maillard des premiers types de protéines.

Les cellules sont pourtant dotées d’une capacité à découper les protéines grâce à un outil appelé protéasome, c’est la protéolyse. Cet organite découpe les protéines en polypeptides puis en peptides d’une dizaine d’acides aminés pour les rendre inoffensifs. Les produits de Maillard précoces sont donc neutralisés mais le protéasome est inopérant sur les PTG. Ils vont alors s’accumuler dans la cellule, entraver son fonctionnement normal, créer des mutations génétiques aléatoires et finir par la tuer (apoptose). Un macrophage passant par là n’aura plus qu’à débarrasser l’organisme de la cellule morte.

Les pathologies et troubles vasculaires liés à la glycation par entrave des processus enzymatiques

L’activité enzymatique est essentielle à la santé des vaisseaux sanguins, elles garantissent l’intégrité des parois, leurs propriétés mécaniques (étanchéité, souplesse…) et la restructuration des parois vasculaires. Les acides aminés glyqués vont s’opposer au travail enzymatique par différents mécanismes nuisibles à la santé des vaisseaux sanguins.

Concernant les enzymes elles-mêmes, une protéine glyquée pourrait ne plus se lier avec l’enzyme au niveau de l’association d’un site cellulaire actif et son substrat pour interférer avec la réaction chimique au risque de rendre l’action enzymatique inopérante. Des acides aminés glyqués pourraient entraîner des modifications de structure des enzymes, ce qui entraînerait un changement aléatoire du site actif qui supprimera l’action de l’enzyme.

Les protéines glyquées constituant les parois vasculaires peuvent également subir une altération de leurs propriétés mécaniques et devenir résistantes aux réactions enzymatiques. Les dégâts causés par les protéines (ou acides aminés) glyquées s’établissent autant au niveau chimique que mécanique, ce qui interdit aux parois sanguines de récupérer des dégâts causés par la glycation. En outre, cette résistance enzymatique conduira à un épaississement progressif des parois pour aboutir à une vasoconstriction et à des thromboses (formation de caillots) en augmentant encore les risques de thrombose par entrave au passage du sang.

La glycation entrave le travail des protéoglycanes, fragilisant les membranes vasculaires

Les grillades sont néfastes pour votre santé à long termeUn ensemble de réactions chimiques finissent par se produire entre certains Produits Terminaux de la Glycation très réactifs et les protéines qui forment la paroi artérielle. Celle-ci finit par s’épaissir (avec les conséquences que l’on vient de citer), ce qui finira par boucher les espaces intercellulaires et troubler les échanges biochimiques entre les cellules. Les modifications de structure des vaisseaux finissent par cacher les sites d’intervention d’une protéine appelée protéoglycane. Cette protéine est responsable de la perméabilité cellulaire indispensable aux échanges entre les vaisseaux et les sites de réception cellulaires. La membrane vasculaire finit par se fragiliser, ce qui pourrait entraîner des fuites.

Les PTG peuvent également se lier aux récepteurs spécifiques de certains macrophages, ce qui libère ensuite plusieurs messagers chimiques comme des cytokines ou des facteurs de croissance qui facilitent la prolifération des cellules endothéliales et la destruction des indispensables protéoglycanes. Le résultat de ces actions entraîne des thromboses alors que les parois vasculaires deviennent imperméables, ce qui réduit à zéro toutes chances d’échanges avec les cellules. Finalement, la glycation des protéines entraînera le vieillissement vasculaire avec toutes les conséquences que cela entraîne et notamment, l’angiopathie chez les diabétiques. Les protéines glyquées sont également plus sensibles à l’oxydation, ce qui entraîne l’augmentation du nombre de radicaux libres et un stress cellulaire encore plus important à contrecarrer.

Savoir gérer ses apports en sucre, c’est savoir gérer la libération d’insuline

Calories cachées, sucre et glycation des protéinesLa gestion intelligente de l’insuline par le contrôle d’une alimentation qui répond réellement à vos besoins énergétiques en calories et la pratique d’une activité physique régulière favorisera la santé et limitera ces phénomènes nuisibles liés aux protéines. Naturellement, une peur irraisonnée des glucides serait sans fondement. En se rappelant aussi que de nombreuses protéines se servent souvent des oses (les glycoprotéines) pour exercer leur action (avec des enzymes contrairement à la glycation; on parle alors de glycosylation), on découvrira peut-être d’autres dégâts causés par la glycation d’ici quelques années.

Les produits de Maillard terminaux sont irréversibles et ne pourraient être contrecarrés ou éliminés. Ils conduisent à des mutations génétiques irréversibles ou à l’apoptose cellulaire. Mieux vaut, dans ce cas, réduire consciemment les risques de contracter le diabète en équilibrant votre alimentation. En outre, les viandes grillées à hautes températures (plus de 180° C) accélèrent la formation des PTG et deviennent hautement toxiques. Évitez la consommation excessive de toute forme de sucres simples (mono et dissacharides en -oses), surtout pour les sédentaires, ou de viandes carbonisées, ce qui constituera votre première forme de prévention contre la glycation des protéines.

Schéma type de la glycation:

Sucre & protéine ou Acide Aminé => Glycémie élevée & durée d’exposition => Produits d’Amadori

Aliments protéinés + Température élevée=> Produits de Maillards (PTG).

Quant à moi, je vous dis à bientôt pour que nous puissions à nouveau cultiver notre culture physique.

Eric Mallet

Références bibliographiques

  • Giuseppina Basta et al., Advanced glycation end products and vascular inflammation: implications for accelerated atherosclerosis in diabetes, Cardiovascular Research, Volume 63, Issue 4, 1 September 2004, Pages 582–592
  • Claudia Luevano-Contreras, Dietary Advanced Glycation End Products and AgingNutrients. 2010 Dec; 2(12): 1247–1265.
  • Sztanke K, The Maillard reaction and its consequences for a living body, Ann Univ Mariae Curie Sklodowska Med. 2003;58(2):159-62.
  • Reiser KM., Nonenzymatic glycation of collagen in aging and diabetes, Proc Soc Exp Biol Med. 1991 Jan; 196(1):17-29.
  • Izabela Sadowska-Bartosz, Prevention of Protein Glycation by Natural Compounds, Molecules. 2015 Feb; 20(2): 3309–3334.
  • Ahmad S., Impact of Non-Enzymatic Glycation in Neurodegenerative Diseases: Role of Natural Products in Prevention, Adv Neurobiol. 2016;12:125-51.
  • Salahuddin P, Rabbani G, Khan RH., The role of advanced glycation end products in various types of neurodegenerative disease: a therapeutic approach, Cell Mol Biol Lett. 2014 Sep; 19(3):407-37.

A propos de l'auteur

Passionné et pratiquant de la musculation depuis près de 28 ans, je me suis toujours intéressé au développement des ergogènes et de la nutrition sportive. Diplômé des universités Lille 3 et Paris 7, je travaille actuellement sur la rédaction de plusieurs ouvrages dont la sublimation par la culture physique et la musculation sur le plan psychanalytique. Consultant dans le domaine des compléments alimentaires, j'accompagne les entreprises dans le développement de leur stratégie de vente et de communication en matière de nutrition sportive. Espace Corps Esprit Forme est à considérer comme un blog de vulgarisation scientifique, destiné à aider les athlètes tout en leurs donnant des informations scientifiques utiles à leur pratique des sports de force.

1 commentaire

  1. Sébastien -  18 mars 2012 - 13 h 40 min

    Comme toujours, très instructif.
    Intéressant de mettre ensuite tes informations en parallèle de certaines recommandation Afsaps pour remettre en perspective l’indépendance de cet organisme.

    http://www.gymsante.eu

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