Les extraits de pépins de raisin pourraient inhiber l’aromatase

pepins-de-raisinL’extrait de pépins de raisin et les suppléments qui en contiennent pourraient peut-être faire baisser les niveaux d’estradiol. Ces antioxydants se présenteraient alors comme un complément intéressant pour les athlètes qui voudraient perdre du poids plus rapidement ou pour leur faire gagner un peu de tonicité. Des chercheurs en cancérologie du Beckman Research Institute en Californie ont démontré l’effet anti-œstrogénique des extraits de pépins de raisin lors de tests sur cellules.

Les pépins de raisin contiennent 75% de proanthocyanidines. Parmi ceux-ci, il semble plus probable que les dimères de la procyanidine B soient les molécules actives. Ceux-ci sont d’ailleurs présents dans le vin rouge. Les chercheurs ont déjà montré que ces polyphénols inhibent l’aromatase, l’enzyme qui convertit la testostérone et l’androsténédione en estradiol.

Les antioxydants présents dans les extraits de pépins de raisin ont un lien fonctionnel avec l’aromatase

Ces données intéressent les cancérologues car l’estradiol serait responsable de la croissance de nombreuses formes de cancer du sein. Les tumeurs fabriquent souvent leur propre aromatase. De savoir qu’il existe des substances naturelles qui désactivent l’aromatase mais qui empêchent également les cellules de produire de l’aromatase pourrait conduire à d’autres recherches. Ce qui nous amène bien sûr à la question: les proanthocyanidines des extraits de pépins de raisin (ou OPC) sont-il capables de le faire ?

Pour répondre à cette question, les chercheurs ont d’abord voulu savoir si l’extrait de pépins de raisin inhibait effectivement l’aromatase. Ils ont placé des concentrations croissantes de l’extrait dans des éprouvettes contenant des cellules produisant l’enzyme aromatase puis ils ont mesuré la quantité d’estradiol produite. Le tableau ci-dessous montre que plus il y en avait dans l’éprouvette, au moins d’estradiol était retrouvé.

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Mais comment les extraits de pépins de raisin font-il pour nous donner ces résultats ? Les chercheurs connaissent les séquences du gène de l’aromatase [les exons] à lire par les cellules afin de fabriquer l’aromatase. Au niveau de l’ADN, les gènes représentent des “modèles” de construction. L’ARN copie les composants nécessaires à la fabrication d’une protéine et les composants sont alors assemblés. Les chercheurs ont alors ajouté les molécules extraites du raisin aux cellules puis, ils ont cherché à savoir si les cellules pouvaient toujours lire l’ensemble des fragments de l’ADN. Ils ont remarqué que l’extrait de pépins produisait des erreurs de traduction des gènes.

Lorsque les chercheurs ont examiné les raisons de cette situation, ils ont constaté que les extraits de pépins sabotaient deux facteurs de transcription dont la cellule a besoin pour lire le gène de l’aromatase.

Les polyphénols des pépins de raisin inhibent certains facteurs de transcription permettant de coder pour l’aromatase

Pour vous donner une image plus ou moins simple et compréhensible des facteurs de transcription, essayez de comparez l’ADN à un disque vinyle. De là, un facteur de transcription serait plus ou moins comparable à l’aiguille que vous placez sur le disque pour le transcrire. en réalité, la métaphore est un peu bancale car une cellule se sert d’un nombre important de facteurs de transcription et non pas d’un seul tourne-disque mais essayez d’imaginer l’idée. {Note EM: J’imagine aussi qu’une comparaison avec un DAC (Convertisseur Digital vers l’Analogique) aurait été plus précise et un peu plus proche de l’ADN mais l’idée est là}.

L’un des facteurs de transcription inhibés par les extraits de pépins de raisin serait peut-être intéressant pour les athlètes de résistance: le récepteur des glucocorticoïdes. Il s’agit de la protéine à laquelle le cortisol, une hormone liée à l’utilisation des acides aminés de vos muscles à des fins catabolisantes, se fixe. Le tableau ci-dessous montre l’effet des extraits de pépins de raisin sur le nombre de récepteurs des glucocorticoïdes.

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De nombreux phénols présentent un effet inhibiteur du cortisol. La quercétine serait l’un d’entre eux. Les athlètes naturels qui auraient pris de la quercétine à dose élevée (500 à 1500 mg par jour) auraient remarqué qu’ils perdaient un peu de graisse abdominale.

Bien sûr, nous parlons ici de recherches menées avec des substances dans des éprouvettes. Nous ne savons pas si les humains produisent réellement moins d’estradiol s’ils prennent des extraits de pépins de raisin. Les chercheurs ignorent souvent le rôle de la digestion et du métabolisme sur des molécules bien précises. Ils oublient parfois que le corps absorbe à peine une substance et que les quantités infimes absorbées sont converties en un rien de temps en composés inactifs. En ce qui concerne les extraits de pépins de raisin, cependant, le scénario pourrait ne pas être trop mauvais. En réalité, le corps absorbe assez bien la plupart des flavonoïdes et polyphénols contenus dans les pépins de raisin.

D’autres aliments présentant un effet anti-œstrogénique sont par exemple le varech, le Ginkgo biloba, la Damiana, la vitamine K, l’huile de poisson, le thé vert et les AGL.

Source de l’article: Grape Seed extracts inhibits aromatase

Source Ergo-log: Cancer Res. 2006 Jun 1;66(11):5960-7.

Note EM: Gardez bien en tête que les extraits de pépins de raisin ont pour effet d’augmenter la fluidité le sang. Ils ne peuvent donc pas être associés ni pris avec du Ginkgo biloba, ni avec des PUFA (Omega 3 ou 6) ni avec des dérivés de la salicine, salicylates, de l’aspirine ou toutes substances médicamenteuses présentant cette propriété sans l’avis médical d’un professionnel de santé.

Traduction pour Espace Corps Esprit Forme

Eric Mallet

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Comment savoir si vous gagnez du muscle ou si vous en perdez ?

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Image mylifecookbook.com

Après les conférences du FitXperience de Metz et plus précisément, au cours de la conférence de notre physiologiste de l’exercice, William avait évoqué la question de la quantité de protéine à prendre par repas ou par shake de protéine si vous en prenez. Question qui peut paraître évidente de premier abord ou au contraire, complètement floue pour la plupart des pratiquants de la musculation, je me suis dis qu’il faudrait peut-être que je vous offre quelques précisions à ce sujet.

Je vais donc vous proposer de répondre – de manière simple – à cette question, avec la science mais sans forcément rentrer dans les détails insondables de l’hypertrophie de nos myofibrilles. La question est simple, comment savoir si vous gagnez du muscle ou si vous en perdez. En corollaire, la notion de la quantité de protéines nécessaire à la synthèse de nos propres fibres musculaires se posera nécessairement.

Comment savoir si vous gagnez du muscle, quels sont les différents facteurs métaboliques qui entrent en jeu quand il s’agit de la croissance musculaire ?

Évidemment, au FitXperience de Metz, je ne pouvais pas rentrer dans les détails car le temps alloué aux conférences ne nous l’autorise pas. J’avais simplement évoqué rapidement le mécanisme de la balance azotée. Nous verrons ensuite que de prendre 40, 50 ou 60 grammes de protéine par repas (voire plus) n’est pas vraiment la question à se poser lorsqu’il s’agit de croissance musculaire. Cependant, j’aurais tendance à plutôt recommander un apport de 1,8 à 2,2 g/kg de poids corporel de protéine pour les athlètes de résistance au lieu des 1,5 g évoqué par Will (le débat pourra ensuite s’ouvrir sur ce chiffre mais j’y reviendrai avec le résumé d’un article très complet sur ce sujet en début d’année prochaine). Dans cet article, j’évoque des chiffres relatifs à des athlètes naturels, cela s’entend, mais même avec le dopage, il faut retenir que l’anabolisme constant est un mythe, ce qui déjà, relativise le sujet.

  • A supposer que vous pesiez 85 kg (avec un IMC moyen de 10/11% pour un homme, peut-être moins) et que vous fragmentez vos apports en protéine sur 4 repas, 40g de protéines vous en donnera 160 grammes sur la journée. 50 g vous en donnera 200 g et 60 g aboutirait à prendre 240 g de protéines par jour. A 1,8g/kg de protéine par jour, vos besoins seraient de 153 grammes. A 2g/kg: 170 grammes, à 2,2 g/kg: 187 grammes.
  • A supposer que vous pesiez 110 kg (avec un IMC moyen de 10/11% pour un homme, peut-être moins) et que vous fragmentez vos apports en protéine sur 4 repas, 40g de protéines vous en donnera donc toujours 160 grammes sur la journée. Avec 50 g vous en obtiendrez 200 g et 60 g aboutirait à prendre 240 g de protéines par jour. A 1,8g/kg de protéine par jour, vos besoins seraient de 198 grammes. A 2g/kg: 220 grammes, à 2,2 g/kg: 242 grammes.
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Image yumpaleo.com

Vous voyez déjà qu’en tablant sur un apport de 40 grammes de protéine pour un poids corporel de 85 kilos, vos apports nutritionnels seront quasiment couverts sur la journée. Imaginez un athlète de 1,70 m pour 85 kg avec un IMC de 10% à 11% ou un peu moins, le niveau est déjà très acceptable pour un athlète naturel. Si vous prenez une collation protéinée avant et après l’entraînement, vous voyez que 30 à 35 grammes de protéines seront peut-être suffisants mais que 20 à 25 grammes me paraissent assez peu; nous en reparlerons plus bas. Pour déterminer cette quantité minimale (ou maximale même si elle n’existe pas vraiment), nous pourrions nous fier à la mesure de la balance azotée. Cependant, cette mesure n’est qu’une estimation assez générale et trop peu fiable. Là aussi, je reviendrai sur ce point.

Évidemment, la question de l’assimilation des protéines doit entrer en ligne de compte puisque vous n’allez pas en assimiler 100%. Certains facteurs évidents dont nous devons tenir compte comme le catabolisme oxydatif des acides aminés (que vous connaissez tous et qui n’est pas réversible) ou la protéolyse des protéines (le “catabolisme” permettant une utilisation étendue de ces mêmes acides aminés) vont modifier l’importance de ces apports à la baisse ou à la hausse. Naturellement, si les apports en azote (schématiquement comprenez en protéines) sont élevés, la méchante protéolyse serait sans doute moins forte par rapport à la synthèse protéique. Mais là aussi, nous devons nuancer ces propos par rapport au rôle évident du foie qui utilise une forte quantité d’acides aminés et d’autres facteurs encore (voir ci-dessous).

Évidemment, mTOR bloque la protéolyse alors que son absence entraîne ce processus essentiel à la fourniture endogène d’acides aminés

mTOR déclenche la synthèse des protéines, l’opposé exact de la protéolyse – image wikipedia

Pour simplifier, disons que mTOR interdit la protéolyse (que j’avais très brièvement évoqué avec l’autophagie) puisqu’il déclenche la synthèse protéique mais que son absence permet la dégradation des protéines. Cependant, il ne faut pas interpréter la protéolyse comme une malédiction (et non pas une Mallet-diction puisqu’elle est ici) car il s’agit d’un processus biologique essentiel pour votre organisme afin de se fournir en acides aminés. Autant l’anabolisme que le catabolisme sont les deux faces d’une même pièce; les deux sont indispensables au fait que vous soyez en vie. Autrement dit, votre corps cherche l’homéostasie à n’importe quel prix et ce dernier possède de nombreux moyens pour la maintenir.

Disons tout simplement que la synthèse protéique et son opposé la protéolyse, sont deux mécanismes qui, in fine, vous feront gagner du muscle à terme. Pour ma part, j’apprécie la règle de Gabrielle Lyon qui consiste à dire que de manière logique, un apport de 50 grammes de protéine par repas est une garantie satisfaisante, même pour ceux qui ne feraient que 3 repas par jour. Mais qu’en est-il du catabolisme oxydatif et de la protéolyse ? Est-ce vraiment une méchanceté de Mère Nature ou un faux-ennemi ?

La catabolisme ou protéolyse permet à votre organisme de se procurer les acides aminés qui lui sont indispensables

proteasome

Le protéasome, votre Gargantua cellulaire !

Globalement, les apports en protéine constitue 25% des acides aminés contre 75% pour la protéolyse. Incidemment, cela vous explique déjà pas mal de choses sur vos besoins en protéines (si vous m’avez suivi). Disons que de là, vous comprenez déjà que de vous gaver en protéine ne sert à rien, sauf peut-être à accélérer l’oxydation des acides aminés par le biais de notre amie la Leucine. D’ailleurs, nous avions vu qu’un apport très modéré en Leucine pouvait stimuler l’anabolisme protéique mais qu’une quantité trop élevée pouvait surtout entraîner une oxydation de ces mêmes acides aminés.

Quant à la protéolyse elle-même, elle repose sur plusieurs mécanismes enzymatiques que je vais rappeler brièvement ci-dessous. Pensez tout simplement, que les acides aminés sont les briques et les fondements de toute la structure et du mécanisme biochimique de votre corps (enzymes, hormones peptidiques, macromolécules du système immunitaire et protéines de structure comme le collagène par exemple). Il est donc tout à fait normal que votre organisme possède de nombreuses solutions – enzymatiques – pour se procurer les acides aminés dont vous avez besoin, même en cas de jeûne – et pas seulement intermittent.

A partir d’ici, il serait assez raisonnable de conclure que les sédentaires ne doivent pas trop s’inquiéter pour leurs apports en protéines, laissons-les moisir en paix. Pourtant, en partant à l’extrême, nous pourrions presque adopter le même discours en disant qu’un entraînement intense de musculation ne demandera qu’un apport un peu plus élevé en protéines (à condition qu’il soit significatif en protéines de qualité), non seulement à cause du catabolisme permettant à l’organisme de retrouver des acides aminés à utiliser mais aussi, à cause des processus de l’anabolisme car il nous faudrait tenir compte également de l’aspect relatif de la balance azoté que j’avais évoqué en introduction. Je ne vous parle même pas du taux plasmatique d’acides aminés qui lui, ne veut pas dire grand chose si on le place en relation à la synthèse de nos protéines myofibrillaires. Cependant, il ne s’agit pas ici d’évoquer des extrêmes qui n’ont pas de sens pour la prise de muscle mais de coller de près à la réalité organique. Pour l’instant, revenons brièvement sur la protéolyse…

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La protéolyse repose sur plusieurs mécanismes enzymatiques complexes

Incidemment les avancées récentes de la recherche sur l’autophagie nous permettent aujourd’hui de mieux comprendre le rôle de la protéolyse, notamment sur l’aspect du nettoyage cellulaire, l’utilisation des acides aminés et autres macromolécules à partir de nos propres organelles cellulaires à des fins d’adaptation, d’équilibre (homéostasie) ou de défense immunitaire. Sans introduire les notions complexes de l’autophagie récemment découverts – ou plutôt redécouverts – par la médecine (avec un prix Nobel en 2016), la protéolyse repose sur trois système majeurs orchestrés par des enzymes appelés protéases:

  • Le système lysosomal: Les lysosomes, voici encore un substantif intéressant pour le scrabble ! Mais à part ceci, il s’agit tout simplement d’organistes grands de quelques microns qui ont pour objet d’effectuer une digestion intracellulaire à partir d’enzymes, principalement des protéases, lipases, nucléases, glycosidases et pompes à protons. Lorsque les organites sont détruits par les enzymes, elles sont entourées d’une enveloppe (un autophagosome) qui fusionne ensuite pour former un autophagolysosome pour aboutir au processus complexes de l’autophagie.
  • Le système des calpaïnes-calpastatines: Il s’agit là aussi d’enzymes, les trois calpaïnes qui sont des protéases du cytosol dont l’activité est spécialisée dans la dégradation des protéines du cytosquelette. A l’opposé, les calpastatines inhibent les calpaïnes en fonction de l’activité protéolytique intracellulaire globale. Ces dernières forment un équilibre enzymatique avec les calpaïnes.
  • Le protéasome: Pour résumer très brièvement, il s’agit d’un complexe enzymatique particulièrement volumineux, composé de plusieurs sous-unités. Comme son nom l’indique, le protéasome découpe la plupart des protéines intracellulaires (à demi-vie courte et longue) ainsi que les protéines formées de manière anormale. Le protéasome se sert de marqueurs nommés ubiquitine, un petit peptide de 76 acides aminés particulièrement stable et retrouvé chez la plupart des eucaryotes au cours de l’évolution. Les protéines sont préalablement marquées par les ubiquitines (elles sont poly-ubiquitinées) qui permet une reconnaissance par le protéasome et une dégradation en peptides et acides aminés. Les ubiquitines sont alors relâchées et seront réutilisées. (Pour vous donner une image, c’est un peu comme un étau. Avec l’étau vous allez serrer les pièces à découper mais vous n’allez pas changer d’étau à chaque fois que vous découpez une pièce). In fine, retenez que le travail du protéasome nécessite le concours de plusieurs enzymes, de protéines porteuses, de cofacteurs et d’une consommation significative d’ATP.
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Image yourcupofcake.com

A partir de là, vous me direz que si 75% des apports en acides aminés sont réalisés de manière intracellulaire, l’importance des apports en protéines est minime. Je vous dirais que c’est faux et pour plusieurs raisons. Là aussi, il est impossible de rentrer dans les détails car les processus biochimiques en œuvre dépassent le cadre de cet article. Retenez tout d’abord que la disponibilité des acides aminés et des peptides au niveau cellulaire et organique est un impératif absolu pour votre corps. Vous ne pouvez pas faire autrement si vous voulez survivre. D’abord, parce que les processus de protéolyse et d’autophagie sont une véritable bénédiction pour l’organisme car ils permettent un entretien particulièrement précis et fonction de toutes vos cellules, associé à un nettoyage efficace (sauf pour la glycation) des cellules. Cela, nous l’avons assez répété. Oui mais…

En réalité, si vous voulez construire du muscle, vous comprendrez que le jeûne intermittent a ses limites. Comme vous l’avez compris, l’autophagie est plus efficace que Karcher au niveau intracellulaire. C’est un mécanisme qui participe au maintien de la santé. Donc, pour les musclés, pratiquer le jeûne intermittent (à condition que vous ayez déjà une masse musculaire importante), est un mécanisme particulièrement approprié et sain, notamment pour se débarrasser de quelques graisses supplémentaires. Cependant, dans le cadre de la prise de muscle, la protéolyse est à l’opposé complet de l’anabolisme, bien évidemment.

Vous ne pouvez pas déshabiller Jacques pour donner à Paul car vous ne pouvez pas lui donner plus que ce que possède Jacques…

Pour reprendre la métaphore de Jacques qui donne à Paul, comprenez que l’autophagie permet un recyclage des protéines et acides aminés existants mais qu’elle n’en crée pas d’autres. Il est donc impossible de créer ou de donner du volume à de nouvelles fibres musculaires sans un apport régulier en protéines. Nous en revenons donc ici à notre sujet qui affirme que les apports en protéines sont essentiels pour refaire les nôtres. Oui, mais en quelle quantité, comment et sur combien de temps ? C’est ici que je reprendrai les notions déjà avancées de balance azotée et de taux plasmatique d’acides aminés qui, à défaut de nous donner des certitudes, constituent déjà des indices plus ou moins fiables. Mais même ici, votre taux sanguin d’acides aminés ne vous donnera aucune indication valable sur l’anabolisme ou le catabolisme car sans lien direct avec la quantité d’acides aminés utilisés au niveau cellulaire. De même pour la balance azotée, les indications qu’elle nous donne a aussi ses limites comme nous le verrons plus loin. Essayons cependant de faire une petite synthèse des apports exogènes en protéines

Vos apports en acides aminés exogènes serviront à développer du muscle maigre…

acides-amines-peptidesLes apports alimentaires en protéines (en moyenne entre 1g et 1,5g/kg/protéine/jour chez un sédentaire) seront tout d’abord dégradés par l’acide chlorhydrique de votre estomac, la pepsine et les enzymes du pancréas comme la trypsine, la chymotrypsine, l’élastase et la carboxypeptidase vont libérer les peptides et les acides aminés. Ils seront ensuite absorbés avant de se retrouver dans le foie. Seule une petite partie de ces acides aminés se retrouveront dans la circulation sanguine car le foie et les intestins vont en retenir une majorité pour leurs propres besoins. C’est ce que l’on appelle l’extraction splanchnique, une retenue hépatique et intestinale d’au moins 60 à 80% des acides aminés absorbés, avec une moyenne de 50% selon les acides aminés, sauf pour les BCAA dont la retenue est seulement de 20% environ.

C’est cette exception qui permettra – par des raccourcis un peu rapides – aux revendeurs de compléments alimentaires de dire que les BCAA vous aideront à synthétiser plus de masse maigre. Cependant, ce n’est vrai qu’en partie comme nous l’avions déjà remarqué avec une étude qui traitait de ce sujet. Les BCAA ont besoin des acides aminés essentiels pour stimuler la synthèse des protéines de manière significative. Notez également qu’un tel taux d’extraction splanchnique est considéré comme normale chez l’adulte alors qu’une augmentation de cette extraction est généralement liée au vieillissement et à la sarcopénie en particulier. En effet, si le foie et les intestins retiennent plus d’acides aminés, il en restera moins pour stimuler la synthèse protéique (Reportez-vous à cet article traduit sur la citrulline pour en savoir plus).

 

Le foie utilise une grande partie des protéines alimentaires par oxydation ou transamination

Le foie va donc jouer son rôle de filtre en se servant des acides aminés mis à sa disposition, tout en empêchant l’apparition d’un pic plasmatique trop élevé d’acides aminés. Tout compte fait, il nous reste donc entre 40 et 20% des acides aminés sur le total ingéré qui nous serviront à former de nouvelles fibres ou à augmenter le volume musculaire.

C’est assez significatif pour expliquer d’autres faits, notamment en ce qui concerne les régimes cétogènes où vous comprendrez aisément que le manque de glucides ne va pas vous permettre de gagner du muscle maigre facilement car une partie significative de ces acides aminés sera déjà oxydée pour produire l’énergie demandée par vos cellules, les acides gras ne pouvant subvenir à la totalité de ces besoins. Dans ce cas, la quantité restante d’acides aminés risque fort de ne pas être suffisante pour créer une synthèse augmentée des protéines myofibrillaires. Dans tous les cas, la présence des hydrates de carbone ainsi qu’un équilibre entre les trois macronutriments est un impératif bien connu de la nutrition, sportive ou pas…

La synthèse protéique dépend d’un nombre incalculable de variables, et pas seulement de la quantité de protéine contenue dans votre shaker

A partir de là, la synthèse de vos protéines musculaires repose sur des phénomènes très complexes mais particulièrement simples à comprendre. Disons que l’ensemble des protéines alimentaires seront dégradées en unités significatives (acides aminés) pour refaire des tissus organiques ou musculaires mais dont la structure finale ressemble de très près aux protéines ingérées (surtout pour les protéines animales). Naturellement, votre code génétique va orchestrer tout ceci, nous allons y revenir. Retenez également que ces processus de digestion et d’assimilation nécessitent une dépense d’énergie importante et évaluable dont il faut tenir compte (notamment dans le cadre de la perte de poids). Je ne vais pas entrer dans les détails de la synthèse des protéines car cela dépasse aussi de très loin le cadre de cet article. Repartons de quelques bases que nous connaissons tous:

  1. Les acides aminés essentiels sont apportés par l’alimentation mais en fonction des circonstances, un acide aminé peut devenir conditionnellement essentiel si des besoins ponctuels s’avèrent particulièrement élevés.
  2. La transamination permet de redistribuer l’azote ingéré entre les différents acides aminés qui serviront à la synthèse des protéines. Cette distribution de l’azote est essentielle à cette synthèse.
  3. Parmi les AA non essentiels, l’alanine et la glutamine sont à considérer comme particulièrement importants, notamment au niveau de la reformation du glucose par le biais des transferts enzymatiques en passant par le glutamate et le pyruvate.

Comment déterminer l’évolution de la masse protéique par des mesures fiables ?

Pour pouvoir répondre simplement à cette question, je vais devoir m’en tenir à évoquer la balance azotée qui elle-même n’est pas forcément très fiable. Les seules mesures fiables reposent sur des mesures dynamiques plus ou moins invasives, le genre de fantaisies dont on pourra se passer dans le cadre récréatif de la synthèse des protéines chez les musclés, du moins, je l’imagine… A priori, nous ne pouvons pas quantifier la masse protéique de manière directe ni précise en l’isolant d’autres mesures comme la masse des graisses corporelles ou celle des fluides et de l’eau en particulier.

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Le bilan azoté permet d’obtenir une estimation de l’équilibre en azote et de l’anabolisme de l’organisme

Pour déterminer la balance azotée, il nous faudra donc déduire l’azote urinaire plus l’azote fécal et les autres pertes azotés (dont la quantité sera plus ou moins négligeables) des apports en azote à l’organisme. Le total de ce bilan (positif, équilibré ou négatif) vous donnera une indication globale de l’évolution de votre masse protéique, si la quantité d’azote non-protéique (urée + acides aminés libres) reste stable au moment de la prise des mesures. Naturellement, des variations de cette balance en cours de journée sont prévisibles mais si vous constatez que la masse protéique relative augmente au fil du temps (sur plusieurs semaines ou plusieurs mois), c’est que vous aurez effectivement gagné de la masse. Cependant, l’évaluation de cette balance azotée est assez délicate, principalement à cause de:

  • La mesure de l’azote urinaire qui se doit d’être très précise. Elle représente environ 90% de l’azote excrétée chez l’adulte. Sur le plan clinique, c’est une mesure qui peut être considérée comme suffisante dans certains cas. Chez les musclés, c’est une mesure qui pourrait déjà être considérée comme plus ou moins fiable a priori.
  • La quantification de l’azote total peut cependant être envisagée (par la méthode de Kjeldhal ou pyro-chemiluminescence).
  • Cependant, l’estimation précise des apports azotés est assez difficile à estimer en dehors des situations de nutrition artificielle. Objectivement, le dosage effectif de l’azote ingéré par la méthode des plateaux dupliqués sera préférée à celui de l’estimation par le biais des tables de composition alimentaire.
  • L’excrétion azotée fécale est généralement faible pour les personnes en bonne santé mais représente quand même 10 à 15% des pertes en azote.
  • Pour obtenir un bilan azoté assez fiable, une période de mesure minimale de 3 à 5 jours s’avère nécessaire mais la quantification du dosage d’azote urinaire seul pourra déjà s’avérer suffisamment informative

Le dernier point s’avère donc particulièrement représentatif pour la croissance du muscle squelettique et je ne vais donc plus m’étendre plus longuement sur cette question. Cependant, si une période de mesure qui peut atteindre 5 jours sur le plan clinique s’avère nécessaire afin d’obtenir des informations fiables sur l’évolution de la masse protéique, il faut bien vous dire que de se demander si vous devez prendre 25 ou 60 grammes de protéine par repas revêt une importance toute relative. Votre alimentation à l’instant T est donc, comme nous venons de le constater, peu révélatrice de la croissance musculaire. Cependant, elle est impérative dans l’instant pour stimuler cette même croissance, c’est là que se situe le paradoxe. Mais il s’agit pourtant d’un paradoxe pas si paradoxal que cela parce que nous avons vu dans les articles “Comprendre la Croissance Musculaire” que les effets induits par la stimulation d’un entraînement de résistance pouvait se poursuivre sur une période de 5 jours. En réalité, la croissance musculaire est un processus continu, ce qui implique que vos apports en protéines doivent l’être aussi mais qu’ils dépendent de nombreux facteurs (trop nombreux pour les citer tous ici). Pourtant, nous pourrions affirmer que:

  1. Un apport fragmenté de 20/25 g de protéines sera sans doute insuffisant après un entraînement car à ce moment, votre organisme a besoin de refaire du glycogène. C’est un impératif physiologique absolu puisque votre corps agira en termes de survie et non pas de prise de masse musculaire. Le fait que des fibres musculaires soient endommagées après un traumatisme implique un processus d’adaptation très difficile en l’absence de glucides. Donc, vos 25 grammes de Whey risquent surtout de vous donner faim ou au pire, de créer une hypoglycémie réactionnelle (rappelez-vous que la Leucine est insulinogène).
  2. Ce constat implique qu’un apport de 25 à 30 grammes de protéine à assimilation rapide (ou même une caséine) avec des glucides après l’entraînement sera plus à même de constituer un bol alimentaire cohérent sur le plan nutritionnel pour votre organisme et pour vos muscles (pour ma part, je préfère aller manger après l’exercice).
  3. Des apports de 30 à 50/60 grammes de protéine par repas ou apports fonctionnels – en fonction de votre masse corporelle – seront certainement plus à même de stimuler la croissance musculaire sur la durée, pour les raisons que nous venons d’évoquer.
  4. Des apports fragmentés en protéine peuvent se concevoir de manière régulière sur votre journée. Il s’agit d’ailleurs du meilleur moyen pour apporter à votre corps les acides aminés demandés par vos muscles. Dans ce cadre, un aliment fonctionnel comme une protéine en poudre est parfaitement envisageable. Cependant, ne négligez jamais votre alimentation ni vos apports en eau ou en glucides car ils sont, eux-aussi, indispensables à la croissance.
  5. Une variation des apports protidiques peut être envisagée en fonction du poids corporel de l’athlète (rappelez-vous du petit calcul donné en début d’article). Si vous pesez 70 kg, 40 à 50 g de protéines par repas peuvent s’envisager, 50 à 60/70 g de protéines environ si vous pesez 110 kg.
  6. La question des apports relatifs de 30 ou de 60 grammes de protéines à un instant T n’ont que très peu de sens puisque la croissance musculaire et l’équilibre azoté se détermine d’abord sur 24 heures et ensuite, sur plusieurs jours comme nous l’avions vu. Assurez plutôt vos besoins journaliers en protéines plutôt que de vous demander sans cesse si vous en avez mis assez dans votre shaker.
  7. Même si vous obtenez une mesure globale et fiable de votre balance azotée sur 5 jours, il serait plus raisonnable de considérer  cet équilibre sur une période de 4 à 6 semaines afin de savoir si vous avez réellement pris du muscle maigre.

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D’autres facteurs plus ou moins déterminables vont ensuite entrer en compte lorsqu’il s’agit de savoir si vos apports en acides aminés seront effectivement utilisés à des fins de croissance musculaire ou de catabolisme oxydatif. Indirectement, cette croissance des myofibrilles sera stimulé par:

  1. L’intensité du stress mécanique et successif porté sur les muscles travaillés. Ceci implique que vos entraînements doivent être réguliers. L’influence mécanique de l’entraînement s’évalue en semaines plutôt qu’en jours. Là aussi, l’évolution de l’intensité ou du volume d’exercices influenceront le niveau d’intensité obtenu et incidemment, les besoins en acides aminés pourront varier à la hausse.
  2. La stimulation d’un environnement hormonal axé sur le gain de masse musculaire avec des apports glucidiques quotidiens adaptés, selon un timing tout aussi important, sinon plus que pour vos apports en protéine. Réfléchissez au rôle de régulateur de la thyroïde et vous comprendrez pourquoi on ne peut pas se passer des glucides.
  3. Les années d’expérience d’un athlète. Un athlète d’expérience présentera une adaptation beaucoup plus élevée et rapide à l’exercice de force qu’un débutant. A l’opposé, un débutant devra s’adapter au stress spécifique des exercices de résistance, entrainant une progression très rapide en termes de masse musculaire. Cependant, ce genre de considération pourra difficilement être transposée sur le plan des besoins en protéine.
  4. La prédominance de votre corps à présenter une balance azotée positive plutôt que négative en fonction de critères spécifiques liés à votre génétique. Ce point a sans doute plus d’importance que ce que vous croyez. D’abord, nous savons que sur le plan phylogénétique, il est probable que si votre grand-père (ou grand-mère) a profité d’une alimentation de qualité suffisante et qu’il/elle a eu une vie active – de même pour vos parents – votre capacité à développer votre physique soit plus aisée que si vos parents et grand-parents ont passé leur vie dans un bureau tout en étant proche de l’obésité ou du diabète. Ce sont des critères que la recherche scientifique commence à évaluer très sérieusement aujourd’hui sur le plan de l’épigénétique.
  5. Ne confondez pas jeûne intermittent et prise de masse musculaire. Vous ne pouvez pas construire du muscle et réduire vos apports protéiques, glucidiques, lipidiques et caloriques en même temps. Par contre, le jeûne intermittent pourrait très bien s’envisager sur des périodes déterminées pour vous aider à sécher et à assainir naturellement votre corps.

Assurez-vous que vos prises de protéines soient assez régulières et d’une qualité nutritionnelle élevée (aminogramme équilibré)

Pour conclure, disons que tout ce que j’avance ici avec la science de la nutrition sportive doit vous amener à relativiser l’importance des macronutriments entre eux. De prime abord, il s’agirait d’apporter à votre corps des sources alimentaires (ou fonctionnelles) de protéines de qualité nutritionnelle élevée se situant plutôt aux alentours des 1,8 à 2,2 g/kg de poids corporel pour les entraînements de résistance. Cette quantité de protéine par repas évoluera forcément en fonction de votre progression en masse musculaire mais les nombreux éléments de variation que nous avons évoqués devront vous inciter à tenir compte de bien d’autres variables que cette simple question de quantité de protéines prises à un instant T.

Eric Mallet

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Longévité Facteur Q10 ?

tnf-alpha-coenzyme-q10Si vous présentez un taux sanguin de TNF-alpha [à droite] et de CRP (C-reactive Protein) circulants moins élevé, vous seriez moins susceptible de développer un certain nombre de cancers. Selon une méta-étude chinoise, un moyen de réduire la production de ces facteurs serait de compléter votre alimentation par un supplément de coenzyme Q10,

L’étude scientifique chinoise

Les chercheurs ont analysé 9 études où les patients souffrant de désordres métaboliques comme le surpoids, le diabète et une stéatose hépatique non alcoolique avaient reçus des suppléments de coenzyme Q10. Ils ont rassemblé l’ensemble des résultats et les ont réanalysé.

Les résultats de l’analyse

La supplémentation en coenzyme Q10 a abouti à une augmentation statistiquement significative de Co Q10 sanguin ainsi qu’une réduction mesurable de la concentration des cytokines TNF alpha.

q10-inflammation-meta-analyse

 

Les chercheurs ont isolé trois études qui avaient examinées les cytokines TNF alpha. Les doses utilisées dans ces études étaient de 100, 300 et 500 mg de coenzyme Q10 par jour. La réduction de concentration de l’interleukine-6 et de la protéine C réactive dans le sang n’était pas significative.

Conclusion sur le Coenzyme Q10

“La présente revue systématique fournit certaines preuves que la supplémentation en CoQ10 pourrait en partie, améliorer le processus d’état inflammatoire chez des patients atteints de maladies métaboliques”, ont résumé les chercheurs. “Cependant, ces résultats devraient être interprétés avec prudence en raison de la preuve d’une hétérogénéité.”

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“D’autres études, en particulier avec des échantillons de plus grande taille et des essais contrôlés randomisés bien conçus, sont nécessaires pour confirmer l’efficacité de la supplémentation en CoQ10 sur l’amélioration du statut inflammatoire dans le cadre des maladies métaboliques.”

Une autre méta-étude sur le Q10 et son aspect anti-inflammatoire présumé (cytokines TNF alpha, IL-6…)

Des chercheurs en gériatrie de l’Université Soochow en Chine ont récemment publié une méta-étude dans laquelle ils tentaient d’obtenir une vue d’ensemble des effets anti-inflammatoires du Co Q10. Celle-ci n’était pas liée à des personnes souffrant d’un trouble ou d’une maladie. L’étude de Soochow* présentait une image plus positive que la méta-analyse réalisée à l’université de Sichuan.

“Cette méta-analyse d’essais contrôlés et randomisés avec le Q10 fait état d’un effet significatif de réduction sur la CRP, l’IL-6 et le TNF-alpha”. C’est ce que présentait la conclusion de la méta-étude de Soochow.

Source de l’article: Longevity factor Q10

Source Ergo-log: PLoS One. 2017 Jan 26;12(1):e0170172.

Traduction pour Espace Corps Esprit Forme

Eric Mallet

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Références bibliographiques

  • * Fan L. et al., Effects of coenzyme Q10 supplementation on inflammatory markers: A systematic review and meta-analysis of randomized controlled trials, Pharmacol Res. 2017 May;119:128-136
  • Farsi F, Heshmati J, Janani L, Irandoost P, Mesri Alamdari N, Keshtkar A, Akbari A, Vafa M. Can coenzyme Q10 supplementation effectively reduce human tumour necrosis factor-α and interleukin-6 levels in chronic diseases? Protocol for a systematic review and meta-analysis of randomised controlled trials, BMJ Open. 2017 Oct 8; 7(10):e016841. Epub 2017 Oct 8.
  • Suksomboon N, Poolsup N, Juanak N. J, Effects of coenzyme Q10 supplementation on metabolic profile in diabetes: a systematic review and meta-analysis, Clin Pharm Ther. 2015 Aug; 40(4):413-8. Epub 2015 Apr 25.
  • Sanoobar M, Eghtesadi S, Azimi A, Khalili M, Khodadadi B, Jazayeri S, Gohari MR, Aryaeian N., Coenzyme Q10 supplementation ameliorates inflammatory markers in patients with multiple sclerosis: a double blind, placebo, controlled randomized clinical trial, Nutr Neurosci. 2015 May; 18(4):169-76.
  • Gökbel H, Gergerlioğlu HS, Okudan N, Gül I, Büyükbaş S, Belviranli M., Effects of coenzyme Q10 supplementation on plasma adiponectin, interleukin-6, and tumor necrosis factor-alpha levels in men, J Med Food. 2010 Feb; 13(1):216-8.

 

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Des ecdystéroïdes modifiés présenteraient des effets anabolisants augmentés

Peut-être est-il possible que les ecdystéroïdes – un groupe d’hormones stéroïdes anabolisantes d’origine végétale que vous pouvez acheter en tant que complément alimentaire – devraient figurer sur une liste des substances dopantes. C’est ce que des biochimistes allemands écrivaient il y a trois ans. Aujourd’hui, cela n’est pas encore le cas. Mais si les ecdystéroïdes modifiés que des chimistes hongrois ont découverts sont mis sur le marché, cela pourrait changer. En tubes à essai, les effets anabolisants de certains de ces ecdystéroïdes sont trois fois plus importants que ceux des ecdystéroïdes classiques.

Les ecdystéroïdes

Il s’agit de molécules à structure stéroïde présentes dans certains végétaux comme les épinards ou le quinoa. Le plus connu d’entre-eux est l’ecdystérone. Durant des études sur animaux, l’ecdystérone avait augmenté la masse musculaire, stimulé la croissance du cartilage d’articulations et amélioré la qualité de la peau.

La poststérone, un dérivé de l’ecdystérone

Des chimistes hongrois, associés à l’Université de Szeged, ont signalé en 2015 que la poststérone, une version structurellement plus courte de l’ecdystérone, présentait un effet anabolisant plus important en éprouvettes que l’ecdystérone. [J Nat Prod. 23 oct. 2015; 78 (10): 2339-45.] La poststérone est présente en petites quantités dans presque toutes les plantes contenant de l’ecdystérone et pourrait donc se retrouver dans l’organisme lors de la conversion de l’ecdystérone.

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Des ecdystéroïdes synthétiques

Cela devrait être effectivement le cas, pensaient les Hongrois. Et ainsi, dans leur laboratoire, ils ont commencé à modifier des ecdystéroïdes – dans l’idée d’obtenir de meilleurs résultats que la poststérone. Et, comme ils l’écrivent dans un article paru dans Biorganic Chemistry, ils ont effectivement réussi.

Ils ont trouvé 8 ecdystéroïdes modifiés qui étaient plus anabolisants que l’ecdystérone. Les ecstystéroïdes activent la molécule de signalisation de l’anabolisme Akt (Note EM: on parle de la phosphorylation d’Akt ou de son activation). Les chercheurs ont même mis à jour 3 molécules étant trois fois plus fortes que l’ecdystérone [composants 11, 12 et 16].

 

ecdysteroides-synthese

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Pour autant que nous le savons, la plupart des molécules synthétisées par les chercheurs hongrois ne sont pas présentes dans la nature. Elles n’ont jamais été décrites ni répertoriées.

Conclusion

Il y a fort à parier qu’une entreprise décide d’associer ces molécules à un nouveau supplément et de le mettre sur le marché. Mais est-ce que nous pouvons toujours considérer ces ecdystéroïdes comme des substances naturelles ? Est-ce que nous pouvons admettre qu’elles se retrouvent dans un complément ? N’y aurait-il pas justement de trop grandes similitudes avec la définition même du dopage ?

Source de l’article: Modified ecdysteroides with more anabolic effects

Source Ergo-log: Bioorg Chem. 2018 Oct 31;82:405-13.

Note: Dopage ou pas dopage, la question commence à se poser au sujet de ces ecdystéroïdes modifiés en laboratoire… Molécules manipulées à partir de la molécule originale et présente dans certains végétaux, il me parait difficile de parler encore d’ergogènes naturels.

C’est un peu le même sujet qui s’était posé avant l’interdiction des prohormones vers la fin des années 1990 où les fabricants prétextaient que les prohormones étaient naturellement synthétisées dans l’organisme (ce qui était vrai pour la plupart des variantes de l’androsténédione et de l’androsténédiol). Mais entre ce qui est naturellement présent dans la nature ou ce qui est ajouté en quantité tellement importante qu’on ne la retrouve jamais dans un organisme sain, c’est précisément entre ces termes que la définition du dopage peut varier. Disons que si une molécule naturellement présente dans la nature est manipulée, il n’est plus possible de parler d’ergogènes naturels (comme le sont la créatine ou l’acide ursolique) mais bien d’une volonté d’obtenir un effet dopant. De toute évidence, ajoutons qu’une large majorité de substances pharmaceutiques sont elles aussi dérivées de molécules naturelles. Pour ma part, je relaie l’information, ensuite, chacun en pensera ce qui lui convient.

Eric Mallet

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Références bibliographiques

  • Csábi J. et al., Oxidized Metabolites of 20-Hydroxyecdysone and Their Activity on Skeletal Muscle Cells: Preparation of a Pair of Desmotropes with Opposite Bioactivities, J Nat Prod. 2015 Oct 23;78(10):2339-45.
  • Issaadi HM. et al., Side-chain cleaved phytoecdysteroid metabolites as activators of protein kinase B., Bioorg Chem. 2018 Oct 31;82:405-413.
  • Kumpun S. et al., The metabolism of 20-hydroxyecdysone in mice: relevance to pharmacological effects and gene switch applications of ecdysteroids, J Steroid Biochem Mol Biol. 2011 Aug;126(1-2):1-9.
  • Bâthori M, Toth N, Hunyadi A, Mârki A, Zador E. (2008). Phytoecdysteroids and anabolic-androgenic steroids – Structure and effects on Humans, Current Médicinal Chemistry 75:75-91.
  • Chermnykh NS, Shimanovsky NL, Shutko GV, Syrov VN. 1988. Effects of methandrostenolone and ecdysterone on physical endurance of animais and protein metabolism in the skeletal muscle, Farmakologiya i Toksikologiya6 57-62.
  • Foucault AS, Mathé V, Lafont R, Even P, Dioh W, Veillet S, Tomé D, Huneau D, Hermier D, Quignard-Boulangé A. 2012. Quinoa extract enriched in 20- hydroxyeedysone protects mice from diet-induced obesity and modulâtes adipokines expression, Obesity 20:270-277.
  • Foucault AS, , Dioh W, Lafont R, Veillet S, Tomé D, Quignard-Boulangé A, , Clément K, Rizkalla S. 2014. 20-Hydroxyecdysone increases android fat mass loss with no significant effect on muscle mass loss during a weight loss program in obèse and overweight subjects, ICFSR 2014 International Conférence of Frailty and Sarcopenia Research, Barcelone, 12-14/03/2014.
  • Gorelick-Feldman J, MacLean D, llic N, Poulev A, Lila MA, Raskin I. 2008. Phytoecdysteroids increase protein synthesis in skeletal muscle cells, J. Agric. Food Chem. 56: 3532-3537.

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pi3k-mtor-akt-synthese-proteines

Petit rappel – simplifié – en image sur la voie Pi3K/AKT/mTOR

 

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Que vous en fassiez un peu ou beaucoup, l’exercice est une activité physique saine

Si vous ne supportez pas de faire de l’exercice, les épidémiologistes américains auraient de bonnes nouvelles pour vous. Il vous suffirait d’en faire un peu pour réduire considérablement vos chances de développer des formes mortelles de cancer ou de maladies cardiovasculaires. Les mêmes chercheurs ont également de bonnes nouvelles pour les accros du sport qui en font beaucoup plus que ce que les experts conseillent. Un mode de vie qui repose sur des quantités importantes d’exercice physique n’influence pas non plus le taux de mortalité.

L’exercice physique, un peu ou beaucoup ?

Marcher à vive allure pendant une demi-heure cinq fois par semaine est un investissement de temps d’exercice physique recommandé par la plupart des scientifiques de la santé. Exprimé en dépense calorique, cette quantité s’élève à 7,5 heures d’équivalent métabolique par semaine [MET h/semaine]. Et si vous faites déjà autant d’exercice ? Alors, vous devriez essayer de le doubler.

De nombreuses études ont montré que de suivre ces conseils réduisaient vos risques de mortalité. Mais qu’arrivera-t-il si vous faites plus d’exercice que la valeur recommandée de 7,5 à 15 MET/jour ? Telle est la question à laquelle des chercheurs de l’Institut National Américain contre le Cancer Shady Grove, ont tenté de répondre avec l’étude épidémiologique qu’ils ont publiée en juin 2015 dans la revue JAMA.

L’étude scientifique sur l’exercice

Les chercheurs ont rassemblé des données d’études publiées antérieurement. Cela représentait 661 137 personnes suivies pendant 14,2 ans.

Les participants qui ont effectué plus que l’heure de marche recommandée [LPTA] se sont retrouvées mieux protégés contre le cancer ou les maladies cardiovasculaires que ceux qui avaient effectué la quantité recommandée d’exercice. Les sujets qui avaient effectué 5 à 10 fois la quantité recommandée d’exercice (de 7,5 à 15 MET/h) ont obtenu le plus de protection. Les participants qui ont dépassé la quantité recommandée d’exercices de plus de 10 fois présentaient un risque de mortalité légèrement plus élevé que les participants qui avaient effectué la quantité optimale d’exercice, mais cette augmentation s’est avérée négligeable.

exercice-quantite-longevite

Le tableau ci-dessous montre l’effet pour les deux formes différentes de mortalité. L’exercice physique a réduit le risque de décès par maladie cardiovasculaire [ligne bleue] à 22,5-40 MET h/semaine. En d’autres termes: faire une bonne heure de marche chaque jour. L’effet de l’exercice physique sur le risque de mourir d’un cancer augmente d’autant plus que vous faites de l’exercice physique. Dans ce cas, au plus vous en faites, au mieux cela sera.

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Conclusion

“Ces résultats sont porteurs d’informations pour les individus présentés aux deux extrémités du spectre de l’activité physique”, ont écrit les chercheurs. “Ils apportent des preuves sérieuses aux personnes inactives en montrant que des activités modestes apportent un bénéfice substantiel sur le report de la mortalité, tout en rassurant les personnes très actives sur l’absence d’augmentation du risque de mortalité associé à l’exercice.”

Source de l’article: Whether you do a little or a lot, exercise is always healthy

Source Ergo-log: JAMA Intern Med. 2015 Jun;175(6):959-67.

Traduction pour Espace Corps Esprit Forme

Eric Mallet

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